Emblem  Лаборатория моделирования биомолекулярных систем  

стартовая / ссылки / загрузка

Загрузка

Брошюра нашей Лаборатории: «In silico технологии в решении задач структурной биологии и молекулярного дизайна»

 Полноразмерная (25.7 Мб) или
 Сжатая (3.2 Мб).

Структура гомодимера ТМ фрагмента 641–685 рецептора ErbB2 человека полученная гетероядерной ЯМР спектроскопией в липидных бицеллах

Приложение к статье “Spatial structure of dimeric transmembrane domain of the growth factor receptor erbb2 presumably corresponding to the receptor active state”.

Семейство рецепторов эпидермального фактора роста (ErbB) составляет важный класс рецепторов тирозин-киназ, отвечающих за передачу биохимических сигналов управляющих развитием клетки. Связывание пептида фактора роста с внеклеторчным доменом рецептора вызывает димеризацию белка что приводит к автофосфорилированию цитоплазматического киназного домена рецептора. Трансмембранные (ТМ) участки играют важную роль в процессе димеризации.

Мы представляем пространственную структуру гомодимера рекомбинантного ТМ фрагмента 641—685 (ErbB2tm) рецептора ErbB2 человека полученную гетероядерной ЯМР спектроскопией в липидных бицеллах с последующей МД релаксацией в явно заданном липидном бислое. Релаксация осуществлялась посредством 5 нс расчета МД с ограничениями на расстояния полученными из ЯМР данных.

Вторая представленная структура получена методом МД моделирования структуры онкогенного мутанта Val659Glu с протонированной карбоксильной группой Glu659 в обоих мономерах. Структура получена из структуры димера ErbB2tm посредством 5 нс МД релаксации в липидном бислое.

Файлы:

  • ErbB2tm.pdb — структура димера erbb2tm после МД релаксации в бислое ДМФХ;
  • erbb2tm_v659e.pdb — структура димера онкогенной формы Val659Glu erbb2tm после МД релаксации в бислое ДМФХ.

Адрес: 117997 Россия, Москва, ул. Миклухо-Маклая, д. 16/10.
Тел.: +7 (495) 336-20-00.
Эл. почта: efremov@nmr.ru

© 2003–2007
batch2k.