Emblem  Лаборатория моделирования биомолекулярных систем  

Image on the about page

Встраивание антимикробных пептидов (латарцины, Ltcs) в мицеллу додецилсульфата натрия (SDS, 60 молекул детергента). Финальные МД-структуры пептидов являются следствием их адаптации к гетерогенному распределению полярных и гидрофобных свойств на интерфейсе мицеллы. При этом жёсткая амфифильная спираль Ltc1 сохраняет вытянутую конформацию в мицелле, в то время как для более подвижной структуры Ltc2a наблюдается формирование изогнутой конформации. Катионные, гидрофобные и полярные остатки пептидов показаны в виде связей. Области полярных головок и ацильных цепей на поверхности мицеллы обозначены красным и серым цветами, соответственно (Polyansky et al., JBCB, 2007).

Среди основных направлений наших исследований — компьютерное моделирование мембранных и мембрано-активных пептидов и белков. Отдельное внимание уделяется разработке моделей сольватации белков в мембрано-имитирующем окружении. Мы работаем со следующими объектами: кардиотоксины, антимикробные и фузионные пептиды, семиспиральные трансмембранные рецепторы из семейства GPCR, трансмембранные димеры белков (гликофорин A, рецепторы тирозинкиназ и др.), сигнальные пептиды.

Основные цели: понимание взаимосвязи «пространственная структура–функция» для мембран и мембранных белков при помощи техники молекулярного моделирования.

Направления исследований:

  • Разработка in silico технологий для направленного создания новых лекарств, действующих на биомембраны и мембранные белки;
  • Мембранные пептиды и белки: структура, связывание с мембраной, моделирование функции;
  • Гидрофобная/гидрофильная организация глобулярных и мембранных белков;
  • Моделирование белков на основании гомологии;
  • Компьютерная биоинженерия белков: конструирование функционально важных мутантных и химерных белков, de novo молекулярный дизайн новых биологически активных соединений с заданными свойствами.
  • Список проектов →

Используемые методы:

  • Методы Монте-Карло и молекулярной динамики в неявно и явно заданных средах (включая биомембраны);
  • Предсказание трехмерной структуры белка, основанное на анализе аминокислотной последовательности и технике «протягивания»;
  • Молекулярный докинг и предсказание активности;
  • Квантово-химические расчеты;
  • Расчеты молекулярного гидрофобного потенциала;
  • Анализ электростатических взаимодействий в белках, оценка термостабильности.

Ознакомьтесь с нашими вычислительными ресурсами и программным обеспечением.

Узнайте, как связаться с нами.

Адрес: 117997 Россия, Москва, ул. Миклухо-Маклая, д. 16/10.
Тел.: +7 (495) 336-20-00.
Эл. почта: efremov@nmr.ru

© 2003–2007
batch2k.